Hampton Research | 助力蛋白结晶结构学研究

蛋白质结晶是处于沉淀和溶液之间的一种状态,其形成是由于蛋白质分子之间通过规律地排列而形成规则固体。

 

Hampton Research | 助力蛋白结晶结构学研究

 

(图片来源于Hampton Research公司)

因为蛋白质具有离子的性质,理论上蛋白质在合适的条件下是可以结晶的,蛋白质又具有离子不具备的特性,比如蛋白质种类繁多、成分复杂、分子量大等,不像NaCI那样,去掉水就自动结晶,剧烈的条件改变会引起蛋白的变性,使蛋白失去稳定结构而不再可能结晶。

如果想要蛋白质结晶,我们首先需要对目标蛋白有足够的了解,因为影响蛋白质结晶的因素非常多,包括蛋白质的缓冲体系、是否有翻译后修饰、是否有二硫键或游离半胱氨酸、是否有蛋白酶抑制剂存在、蛋白质适合的pH值范围、蛋白质是否为多聚体以及是否为跨膜蛋白等,这些因素都会影响蛋白质结晶的成功与否。

因此,大部分科研工作者会筛选非常多的条件来寻找最优结晶条件,这时我们就需要筛选试剂来辅助蛋白结晶工作。美国Hampton Research公司有非常广泛的产品组合,包括结晶初步筛选、结晶优化筛选、定制单组分结晶试剂和结晶生长优化试剂等。除了筛选试剂外,美国Hampton Research公司还有各种结晶板、配套工具、低温晶体学相关产品和蛋白结晶相关书籍等,为广大蛋白结晶领域的科研工作者提供了方便。

上海金畔生物科技有限公司作为美国Hampton Research公司在中国的代理,一直致力于为蛋白结晶领域科研人员提供优质的一站式产品和服务,现将Hampton Research部分热卖产品列表汇总如下,仅供参考,如果您对上述产品感兴趣,欢迎拨打上海金畔生物科技有限公司客服热线021-50837765或联系在线客服获取更多产品资料。


Hampton Rese
arch部分热卖产品列表

产品类别 货号 品名 规格 简介
蛋白结晶筛选试剂盒 HR2-144 Index 10 ml, tube format 蛋白质、络合物、多肽、核酸和水溶性小分子等多种试剂体系的经典结晶条件初筛选试剂盒,包含96个条件
HR2-110 Crystal Screen 10 ml, tube format 蛋白、可溶性多肽、核酸和水溶性小分子等多种试剂体系结晶条件初筛试剂盒,包含50个条件
HR2-114 MembFac 10 ml, tube format 适用于膜蛋白的结晶条件初筛试剂盒,包含48个条件
HR2-116 Natrix 10 ml, tube format 核酸、核酸/蛋白质复合物结晶条件初筛试剂盒,包含48个条件
HR2-082 PEGRx 1 10 ml, tube format 聚合物和pH条件初筛与二次筛选试剂盒,包含48个条件
HR2-126 PEG/Ion Screen 10 ml, tube format 聚合物、盐和pH条件初筛与二次筛选试剂盒,包含48个条件
HR2-107 SaltRx 1 10 ml, tube format 盐和pH条件初筛与二次筛选试剂盒,包含48个条件
蛋白结晶优化试剂盒 HR2-072 Solubility & tability Screen 0.5 ml, Deep Well block format 溶解度和稳定性筛选,包含96个条件
HR2-070 Slice pH 0.5 ml, Deep Well block format pH筛选试剂盒,包含96个条件
HR2-138 Additive Screen 1 ml, Deep Well block format 添加剂筛选试剂盒,包含96个条件
HR2-459 GRAS Additive 1 ml, Deep Well block format GRAS添加剂筛选,包含96个条件
HR2-096 Silver Bullets 0.50 ml, Deep Well block format 添加剂筛选试剂盒,包含96个条件
HR2-407 Detergent Screen 0.25 ml, Deep Well block format 洗涤剂筛选试剂盒,包含96个条件
HR2-214 Ionic Liquid Screen 0.5 ml, tube format 离子液体筛选试剂盒,包含24个条件
HR2-241 StockOptions pH 10 ml, tube format 晶体生长筛选试剂盒,包含45个条件
HR2-102 StockOptions HEPES 10 ml, tube format 晶体生长筛选试剂盒,包含15个条件
HR2-227 StockOptions Polymer 10 ml, tube format 晶体生长筛选试剂盒,包含23个条件
HR2-245 StockOptions Salt 10 ml, tube format 晶体生长筛选试剂盒,包含49个条件
HR2-073 CryoPro 1 ml, tube format 晶体冷冻保护剂筛选,包含48个条件
蛋白结晶耗材工具 HR2-320 Seed Bead Kit 24 tubes with PTFE Seed Bead 晶种制备珠
HR3-158 Cryschem Plate 24 plate case 24孔坐滴板
HR3-231 Siliconized circle cover slides 1.0 ounce pack (~120 slides) 圆形硅化玻璃盖玻片
HR3-609 Crystal Clear Sealing Film 100 pack 结晶板封口膜
HR4-216 Crystal Crusher 5 pack 晶体粉碎器
HR4-217 Crystal Probe 12 pack 一次性不锈钢晶体针
HR4-733 CrystalCap with Vial – 60 pack 晶体环底座
HR4-811 Micro-Tools Set each 晶体处理工具套装,含8个不同形状的晶体探针

 

Hampton Research | 助力蛋白结晶结构学研究

美国Hampton Research公司位于加利福尼亚州,成立于1991年,是一家从事蛋白质晶体研究研制的专业公司,为全球科研人员提供全面的蛋白晶体研究试剂、相关工具耗材及完整的晶体培养整体解决方案。美国Hampton Research公司以其先进的生物大分子结晶技术和广泛的生产线,长期以来在蛋白结晶领域拥有很高的知名度,为科研人员提供了方便,促进了蛋白质晶体结构学的研究,为世界范围内的蛋白质晶体研究人员所信赖。

上海金畔生物科技有限公司作为专业服务中国生命科学领域16年的供应商,以专业和优质的服务赢得了众多客户的支持和信赖!为高校、科研院所提供先进技术与优化的一站式产品服务方案,帮助用户缩短科研时间、节约科研成本、提升科研水平、增强企业市场竞争力。上海金畔生物科技有限公司的核心理念是“We promise what we can do. We do what we have promised”。更多产品信息欢迎致电上海金畔全国客服热线021-50837765或登录官网www.jinpanbio.cn查询和了解。

参考文献:

  1. D’Arcy, A., 1994. Crystallising proteins – A rational approach. Acta Crys­tallogr. D 50, 469–471.
  2. Hydrogen Ion Buffers for Biological Research. Good, Norman E.,Winget, G. Douglas, Winter, Wilhelmina,Connolly, Thomas N.,Izawa, Seikichi, Singh, Raizada M. M. (1966). Biochemistry. 5 (2): 467–477.
  3. Hydrogen ion buffers. Good, Norman E.; Izawa, Seikichi (1972). Meth­ods Enzymol. 24: 53–68.
  4. Hydrogen Ion Buffers for Biological Research. Ferguson, W. J.,Braunschweiger, K. I., Braunschweiger, W. R., Smith, J. R.; McCor­mick, J. J., Wasmann, C. C., Jarvis, N. P., Bell, D. H.; Good, N. E. (1980). Anal. Biochem. 104 (2): 300–310.
  5. The Biomolecular Crystallization Database version 4: expanded con­tent and new features. Tung, M and Gallagher, DT. 2009 Acta Crystal­lographica D65, 18-23.
  6. Nature Structural Biology 10, 980 (2003).
  7. Preparation and analysis of protein crystals. Alexander McPherson. 1982. 75-81. John Wiley & Sons.
  8. How to Use Dynamic Light Scattering to Improve the Likelihood of Growing Macromolecular Crystals. Gloria E. O. Borgstahl. Methods in Molecular Biology, vol. 363: Macromolecular Crystallography Pro­tocols: Volume 1: Preparation and Crystallization of Macromolecules, Pages 109-129, Edited by: S. Doublié© Humana Press Inc., Totowa, NJ.
  9. Light scattering of proteins as a criterion for crystallization. Zulauf, M. and D’Arcy, A. (1992), J. Cryst. Growth 122, 102–106.
  10. Dynamic light scattering in evaluating crystallizability of macromol­ecules. Ferré-D’Amaré, A. R. and Burley, S. K. (1997) Meth. Enzymol. 276, 157–166.
  11. Protein Crystallization Techniques, Strategies and, Tips. Bergfors, T. M. (1999) International University Line, La Jolla, CA.
  12. Thermofluor-based high-throughput stability optimization of pro­teins for structural studies. Ericsson, U.B., Hallberg, M.B., DeTitta, G.T., Dekker, N. & Nordlund, P. Anal. Biochem. 357, 289–298 (2006).
  13. High-density miniaturized thermal shift assays as a general strategy for drug discovery. Pantoliano, M.W. et al. Journal of Bimolecular Screen­ing, Volume 6, Number 6, 2001.
  14. The use of differential scanning fluorimetry to detect ligand interac­tions that promote protein stability. Niesen, F.H. et al. Nature Protocols, 2212-2221, Volume 2, No. 9, 2007.
  15. An improved protocol for rapid freezing of protein samples for long-term storage. Hol, W.G.J. et al, Acta Cryst. (2004). D60, 203-204.
  16. The protein as a variable in protein crystallization. Dale GE, Oefner C, D’Arcy A. J Struct Biol. 2003 Apr;142(1):88-97.
  17. 蛋白质晶体结构解析原理与技术,北京大学出版社,苏纪勇,姚圆 著