聚谷氨酰化修饰单抗(GT335)(生物素标记) anti-Polyglutamylation Modification, mAb (GT335) (Biotin)

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聚谷氨酰化修饰单抗(GT335)(生物素标记)                              anti-Polyglutamylation Modification, mAb (GT335) (Biotin)

anti-Polyglutamylation Modification, mAb (GT335) (Biotin)

聚谷氨酰化修饰单抗(GT335)(生物素标记)

聚谷氨酰化(polyglutamylation)是一种可逆的翻译后修饰(PTM),通过酶与谷氨酸残基上γ位的羧基作用修饰蛋白。该作用产生大量负电荷,以此调节微管蛋白和其他蛋白间,包括微管结合蛋白(MAPs)和分子马达间相互作用,维持微管蛋白的稳定。在中心粒、纤毛和鞭毛的鞭毛轴丝,以及神经元中发现聚谷氨酰化水平特别高,表明该作用在神经元中起着关键作用。谷氨酰胺化(hyperglutamylation)与神经退行性疾病相关,表明神经元中微管蛋白通过聚谷氨酰化维持平衡的重要性。此外,有报道指出,在肿瘤细胞中微管蛋白的聚谷氨酰化水平会增高。该作用可作用于微管蛋白之外的底物,表明这种修饰作用可能参与调整多种细胞进程,如细胞分裂、细胞迁移、细胞信号传导,神经元和脑功能发育。



规格/处理

产品详情

别名 

 聚谷氨酰化微管蛋白;谷氨酰化微管蛋白,翻译后谷氨酰化蛋白

产品类型

 单克隆抗体

性质

克隆号

 GT335

同种型

 小鼠IgG1κ

来源/宿主

 从浓缩杂交瘤组织培养上清液中纯化

免疫原/抗体

 八肽EGEGE * EEG,通过在第五个E上添加两个谷氨酰基单元进行修饰(用星号表示)。

标记/共轭物

 生物素

应用 

 免疫细胞化学:(1:2000)
 免疫组织化学:(石蜡切片;1:1000)
 免疫沉淀反应
 Western Blot:(1:4000)
 必需根据每种应用分别确定理想条件。

交叉反应

 全部

特异性

 识别蛋白质上的翻译后修饰(聚)谷氨酰化。与聚谷氨酰化的α-和β-微管蛋白反应。

纯度

 ≥95% (SDS-PAGE)

纯度详情

 蛋白G-亲和纯化

浓度

 1 mg/mL

配方

 液体。在含0.02%叠氮钠的PBS中。

其他产品数据

 可识别大多数形式的聚谷氨酰微管蛋白(α和β微管蛋白)与谷氨酸侧链的长度无关,并未

 观察到对特定微管蛋白同种型或对特定物种的微管蛋白的特异性。可以检测其他(聚)谷

 氨酰化蛋白。由于尚无蛋白质(聚)谷氨酰化的共有修饰位点,因此检测不是序列特异性

 的。但是,修饰位点必须是在酸性条件下。

 抗体使用浓度过高会掩盖其在免疫荧光中的特异性。

运输与处理

运输

 冰袋运输

短期存储

 +4°C

长期存储

 -20°C

处理建议

 开封后,准备等分试样并在-20°C下储存。
 避免反复冻融 

使用/稳定性

 收到货后,在-20°C存储条件下,可稳定保存至少1年。

◆产品列表


产品编号

产品名称

包装

AG-20B-0020B-C100

anti-Polyglutamylation Modification, mAb (GT335) (Biotin)
聚谷氨酰化修饰单抗 (GT335) (生物素标记)

100 μg

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AG-20B-0020B-C100

anti-Polyglutamylation Modification, mAb (GT335) (Biotin)
聚谷氨酰化修饰单抗 (GT335) (生物素标记)

100 μg

AG-20B-0020-C100

anti-Polyglutamylation Modification, mAb (GT335)
聚谷氨酰化修饰单抗 (GT335)

100 μg

参考文献


1.

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2.

Polyglutamylation of nucleosome assembly proteins: C. Regnard, et al.; J. Biol. Chem. 275, 15969 (2000)


3.

Glutamylated tubulin: diversity of expression and distribution of isoforms: M.L. Kann, et al.; Cell Motil. Cytoskeleton 55, 14 (2003)


4.

Polyglutamylation Is a Post-translational Modification with a Broad Range of Substrates: J. van Dijk, et al.; J. Biol. Chem. 283, 3915 (2008)


5.

Unique post-translational modifications in specialized microtubule architecture: K. Ikegami & M. Setou; Cell Struct. Funct. 35, 15 (2010) (Review)


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7.

The CP110-interacting proteins Talpid3 and Cep290 play overlapping and distinct roles in cilia assembly: T. Kobayashi, et al.; J. Cell Biol. 204, 215 (2014)


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9.

Microtubule detyrosination guides chromosomes during mitosis: M. Barisic, et al.; Science 348, 6236 (2015) (Supplement)


10.

SAS-6 engineering reveals interdependence between cartwheel and microtubules in determining centriole architecture: M. Hilbert, et al.; Nat. Cell Biol. 18, 393 (2016)


11.

Loss of RPGR glutamylation underlies the pathogenic mechanism of retinal dystrophy caused by TTLL5 mutations: X. Sun, et al.; PNAS 113, E2925 (2016)


12.

Alterations in the balance of tubulin glycylation and glutamylation inphotoreceptors leads to retinal degeneration: M. Bosch Grau, et al.; J. Cell. Sci. 130, 938 (2017)


13.

The actin-MRTF-SRF transcriptional circuit controls tubulin acetylation via α-TAT1 gene expression: J. Fernández-Barrera, et al.; J. Cell Biol. 217, 929 (2018)


14.

iPSCs from a Hibernator Provide a Platform for Studying Cold Adaptation and Its Potential Medical Applications: J. Ou, et al.; Cell 173, 1 (2018)


15.

Klf4 glutamylation is required for cell reprogramming and early embryonic development in mice: B. Ye, et al.; Nat. Commun. 9, 1261 (2018)


16.

Centrosome amplification arises before neoplasia and increases upon p53 loss in tumorigenesis: C.A.M. Lopes, et al.; J. Cell. Biol. 217, 2353 (2018)

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